PEPTIDOS

Un aminoacido individual no desempeña un papel biologico importante,sin embargo,al unirse entre ellos en modo coovalente por la formacion de un enlace amida entre el grupo alfa carboxilo de uno y un grupo alfa amino de otro, este enlace se denominda enlace peptidico y por tanto los productos formados de esta union se llaman peptidos.

Segun el numero de aminoacidos prsentes en la molecula, se les conoce cmo dipeptidos, tripeptidos, tetrapeptidos hasta llegar a polipeptidos, llamados estos ultimos asi, cuando tienen pesos moleculares hasta diez mil.

A la vez que se va agregando un aminoacido al peptido, se va eliminando una molecula de agua.La porcion de cada aminoacido que permance en la cadena se le denomina residuo de animoacido.

Dependiendo del numero de residuos de aminoacidos en las cadenas se les puede llamar oligopeptidos(como un tetrapeptido) y polipeptidos(cadena muy larga).

¿Cuando se le llama proteina a un polipeptido?

En general, a un peptido natural de 50 o mas aminoacidos residuales se le conoce como proteina,la cual puede tambien incluir varios polipeptidos.

ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptidico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura proteica.

Hay poca posibilidad de giro alrededor del enlace carbono-nitrógeno porque el enlace peptídico tiene una parte importante de caracter de doble enlace. El enlace peptídico puede considerarse un híbrido de resonancia de dos formas.

La deslocalización de los orbitales elctrónicos pi sobre oxígeno-carbonbo-hidrógeno explica el carácter parcial del doble enlace del enlace carbono-nitrogeno siendo coplanares, el grupo de átomos alrededor del enlace peptídico el grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede adqirir dos configuraciones posibles: trans y cis.

Suele estar favorecida la forma trans pues en la configuración cis pueden interferir estéricamente los grupos R voluminosos sobre los carbonos alfa adyacentes.

OLIGOPEPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO

Los oligopéptidos se utilizan ampliamente en el organismo como señales químicas.

TRH, hormona liberadora de tirotropina. Es un factor hipotalámico de secuencia piroglutamil-histidil-prolinamida. En este oligopéptido podemos ver una característica muy común entre los mismos: el bloqueo del grupo -NH2 terminal por la propia cadena lateral de ácido glutámico (ácido piroglutámico) y el bloqueo del grupo -COOH terminal, que aparece como amida -CONH2.
Muchas otras hormonas tienen naturaleza peptídica. Así, por ejemplo, la Oxitocina neurohipofisaria, nonapéptido estimulador de la contracción uterina. O bien la insulina, hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros, encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática, el glucagon, cuya estructura es también polipeptídica.

También son oligopéptidos muchos neutrotransmisores, como las encefalinas, a saber, Leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y Metionin-encefalina (secuencia YGGFM), que son los agonistas fisiológicos de los receptores opiáceos. Las drogas opiáceas de abuso (morfina, heroína, etc.) lo son por su parecido estructural con estos péptidos.
Otro oligopéptido de gran importancia funcional es el Glutatión (GSH), cuya forma reducida aparece en pantalla. Se trata del alfa-glutamil-cisteinil-glicina. El papel reductor se debe al grupo -SH libre de la cisteína central. Cuando se oxida, dos moléculas de glutatión se unen para formar el Glutatión oxidado (GSSG) a través de un disulfuro establecido entre las dos cisteínas. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares, relacionados generalmente con destoxificación y mantenimiento de la hemoglobina en estado ferroso.

PEPTIDO YY

El neuropéptido Y (NPY) es un neurotransmisor péptido de 36 aminoácidos que se encuentra en el cerebro y el sistema nervioso autónomo, y actúa aumentando los efectos vasoconstrictores de las neuronas noradrenérgicas. El NPY ha sido asociado con varios procesos fisiológicos cerebrales, incluyendo la regulación del balance energético, la memoria, el aprendizaje y la epilepsia.

El papel del NPY en la regulación del balance energético es bien conocida. Forma parte del sistema "lipoestabilizador" junto con la leptina y la hormona liberadora de corticotropina (CRH). Los niveles altos de NPY en el fluido cerebroespinal se asocian con una elevada ingestión de comida y una actividad física disminuida. La leptina, producida por los adipocitos en respuesta a los altos niveles de grasa, es detectada por el núcleo arqueado en el hipotálamo.

La actividad incrementada en el núcleo arqueado actúa sobre el núcleo paraventricular para inhibir la producción de NPY en ese lugar, reduciendo así el apetito. La actividad del núcleo arqueado también estimula la liberación de CRH, que también disminuye el deseo de alimentarse e incrementa el gasto energético.

PROTEINAS

Las proteinas pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Por ello estas se consideran la unidad funcional y estructural del organismo ya que se encuentran en toda celula viva. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la enzimática, hormonal, transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colágeno), etc. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, es decir, la información genética (genes) determinan qué proteínas tendrá un individuo.Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la enzimática, hormonal, transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colágeno), etc. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, es decir, la información genética (genes) determinan qué proteínas tendrá un individuo.


Estructural
· Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
· Las histonas que forman parte de los cromosomas
· El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
· La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
· La queratina de la epidermis.

Enzimatica
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.

Hormonal
· Insulina y glucagón
· Hormona del crecimiento
· Calcitonina
· Hormonas tropas

Defensiva
· Inmunoglobulina
· Trombina y fibrinógeno

Transporte
· Hemoglobina
· Hemocianina
· Citocromos

Reserva
· Ovoalbúmina, de la clara de huevo
· Gliadina, del grano de trigo
· Lactoalbúmina, de la leche.

Por su forma las proteínas se dividen en dos grandes grupos: Proteínas fibrosas que son insolubles en agua, largas y en forma de hilos, tienden a unirse para ser fibras, en algunos casos se mantienen unidas en muchos puntos por puentes de hidrógeno. En consecuencia las fuerzas intermoleculares que debe vencer el disolvente son muy fuertes. Y globulares que son solubles en agua o en soluciones acuosas de ácidos, bases o sales, están dobladas de modo que forman unidades compactas que se aproximan a una forma esferoide. Las áreas de contacto entre sus moléculas son pequeñas, por lo que las fuerzas intermoleculares son relativamente débiles.

detro de los dos grandes grupos, las proteinas se subdividen según sus propiedades físicas, en especila segun la solubilidad: por ejemplo, albúminas (solubles en agua, coagulan por el calor), globulinas (insolubles en agua, solubles en soluciones salinas diluídas).

La precipitación irreversible de proteínas, llamada desnaturalización, es causada por el calor, por ácidos o bases fuertes o por otros agentes. La extrema facilidad con que se desnaturalizan muchas proteínas dificulta su estudio. La desnaturalización produce un cambio fundamental en la proteína, en particular destruyendo toda actividad fisiológica.

Las moleculas proteicas poseen 4 niveles de organización estructural:
* Primaria (secuencia)
* Secundaria (plegado local)
* Terciara ( Plegado Global)
* Cuaternaria (Asociación de varias cadenas)

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La disposición de estas cadenas en el espacio es en forma de espirales, hojas o esferoides compactos, con puentes de hidrogeno que mantienen unidas diferentes cadenas o partes distintas de la misma.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Esta organización cuaternaria puede ser de 2 tipos:

- Asociación entre cadenas polipeptidicas identicas (Homotipicas)

- Interacción entre subunidades con estructuras muy distintas (Heterotipicas)

4 NIVELES ESTRUCTURALES DE PROTEINAS

PROTEINAS

PROTEINAS AUXILIARES: CHAPERONAS

Aunque toda la información que precisa una proteína para plegarse reside en su propia secuencia, el interior de la célula está tan repleto de proteínas que aparecen problemas de agregación, pues los intermediarios del plegamiento pueden tener expuestas regiones hidrófobas que son "pegajosas". Para evitar estos problemas o los que surgen como consecuencia de un estrés térmico las proteinas requieren una colaboración para conseguir un plagado adecuado y deben obtener la ayuda de unas proteinas especiales denominadas chaperoninas o chaperonas moleculares las cuales secuestran temporalmente las conformaciones no plegadas, o desnaturalizan las mal plegadas y les dan otra oportunidad de plegarse correctamente.