QUIMICA

AMINOACIDOS

El control, mantenimiento, crecimiento y reproduccion de la vida esta regido por sustancias que contienen uno o varios grupos amino y uno o dos grupos carboxilo y se llaman aminoácidos, son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica.

Los aminoácidos que forman las proteínas tienen el grupo amino unido al atomo de carbono adyacente al grupo carboxilo, esta posición es conocida como carbono alfa y por lo tanto son llamados alfa aminoácidos. Al carbono α de cada aminoácido también estan unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral R. Los distintos aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales.

Los aminoácidos se agrupan en cuatro claces con base en la polaridad y la acidez de la cadena lateral: hidrofóbicos, hidrofílicos, ácidos y básicos.

De cadenas laterales hidrofóbicas.

* Glicina

* Triptófano

* Fenilalanina

* Valina

* Leucina

* Isoleucina

* Metionina

* Prolina

* Alanina

De cadenas laterales hidrofílicas:

* Serina

* Tirosina

* Aspargina

* Cisteína

* Glutamina

De Cadenas laterales ácidas:

* Ácido aspártico

* Ácido glutámico

De Cadenas laterales básicas:

* Lisina

*Arginina

*Histidina

El conjunto de estos 20 aminoácidos constituye los principales de origen natural.

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensacion que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos restos aminoacidicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente para formar un polipéptido.La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los 50 aminoácidos o el peso molecular total supere los 5.000 uma. Existen unos 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos en las proteínas se produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del citosol.

FUNCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.

Aminoácidos no esenciales:

*Alanina: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energía.

*Arginina:Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.

*Asparagina: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

*Acido Aspártico: Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capases de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

*Citrulina: Interviene específicamente en la eliminación del amoníaco.

*Cistina: También interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a la insulina.

*Cisteina: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

*Glutamina: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

*Acido Glutáminico: Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del sistema inmunologico.

*Glicina: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

*Histidina: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

*Serina: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

*Taurina: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en la regulación de la presión sanguinea, fortalece el músculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

*Tirosina: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

*Ornitina: Es específico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante función en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

*Prolina: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

Aminoácidos Esenciales:

*Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

*Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

*Lisina: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

*Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

*Fenilalanina: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.

*Triptófano: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

*Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

*Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente.

AMINOACIDOS NO PROTEICOS

Algunos intermediarios metabólicos, así como ciertos neurotransmisores, tienen estructura de aminoácido aunque no aparecen en las proteínas.

Son los llamados aminoácidos no proteicos.Estos son:

Ornitina y la Citrulina: intermediarios del ciclo de la urea
Homocisteína y Homoserina: intermediarios de distintos procesos metabólicos.
DOPA (dihidroxifenilalanina): precursor metabólico de la síntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas y melanina.
Se conocen también entre las biomoléculas los llamados alfa -aminoácidos (omega-aminoácidos), en los que el grupo amino sustituye al último carbono en lugar de sustituir al carbono alfa. Por ejemplo, la b-Alanina y el g-Aminobutirato (GABA), importante neutransmisor inhibitorio del sistema nervioso central.

LA PILDORA PARA DORMIR DE LA NATURALEZA

La melatonina es una hormona de origen natural ( relacionada con el aminoácido triptófano)que produce la glándula pineal, que es del tamaño de un chicharo y se encuentra en el centro del cerebro. La ausencia de luz desencadena la producción de melatonina, la cual decae fuertemente cuando la luz alcanza la retina.

La melatonina tiene diversos efectos en muchos organismos. En los seres humanos regula los patrones del sueño. En parte, uno siente sueño en la noche debido al incremento de melatonina en la oscuridad. No obstante, la producción natural ciclica diurna y nocturna de melanonina se altera cuando los viajeros atraviesan muchos husos horarios durante un día.

Por consiguiente la melatonina se ha convertido en un popular tratamiento para tolelar cambios de horario.

AMINOACIDOS CODIFICADOS EN EL GENOMA; ASI SUENA EL GENOMA HUMANO

Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina. Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.

Tres investigadores del hospital Ramón Cajal, de Madrid, han asociado notas musicales a cada uno de los nucleótidos del genoma humano. De forma básica, los genes se estructuran en una serie de moléculas llamadas nucleótidos- concretamente cuatro: adenina, citosina, guanina y timina-, que se agrupan formando tripletes. Cada uno éstos codifica una unidad de otro tipo de moléculas, los aminoácidos, y, a su vez, una secuencia de estos últimos da lugar a una proteína. para convertir el genoma en una partitura se asigna cada nucleótido una nota, haciendo corresponder las iniciales de los nucleótidos -A (adenina), G (guanina), C (citosina) y T (timina)- con la nomenclatura musical: A es La, G es Sol, C equivale a Do y T es Re. Con estas notas se escucha cómo suena el gen en bruto. Luego, se elige el instrumento y la nota dominante de la escala y se llega a una transcripción literal de los nucleótidos y a una melodía más libre.

GENOMA HUMANO

PEPTIDOS

Un aminoacido individual no desempeña un papel biologico importante,sin embargo,al unirse entre ellos en modo coovalente por la formacion de un enlace amida entre el grupo alfa carboxilo de uno y un grupo alfa amino de otro, este enlace se denominda enlace peptidico y por tanto los productos formados de esta union se llaman peptidos.

Segun el numero de aminoacidos prsentes en la molecula, se les conoce cmo dipeptidos, tripeptidos, tetrapeptidos hasta llegar a polipeptidos, llamados estos ultimos asi, cuando tienen pesos moleculares hasta diez mil.

A la vez que se va agregando un aminoacido al peptido, se va eliminando una molecula de agua.La porcion de cada aminoacido que permance en la cadena se le denomina residuo de animoacido.

Dependiendo del numero de residuos de aminoacidos en las cadenas se les puede llamar oligopeptidos(como un tetrapeptido) y polipeptidos(cadena muy larga).

¿Cuando se le llama proteina a un polipeptido?

En general, a un peptido natural de 50 o mas aminoacidos residuales se le conoce como proteina,la cual puede tambien incluir varios polipeptidos.

ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptidico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura proteica.

Hay poca posibilidad de giro alrededor del enlace carbono-nitrógeno porque el enlace peptídico tiene una parte importante de caracter de doble enlace. El enlace peptídico puede considerarse un híbrido de resonancia de dos formas.

La deslocalización de los orbitales elctrónicos pi sobre oxígeno-carbonbo-hidrógeno explica el carácter parcial del doble enlace del enlace carbono-nitrogeno siendo coplanares, el grupo de átomos alrededor del enlace peptídico el grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede adqirir dos configuraciones posibles: trans y cis.

Suele estar favorecida la forma trans pues en la configuración cis pueden interferir estéricamente los grupos R voluminosos sobre los carbonos alfa adyacentes.

OLIGOPEPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO

Los oligopéptidos se utilizan ampliamente en el organismo como señales químicas.

TRH, hormona liberadora de tirotropina. Es un factor hipotalámico de secuencia piroglutamil-histidil-prolinamida. En este oligopéptido podemos ver una característica muy común entre los mismos: el bloqueo del grupo -NH2 terminal por la propia cadena lateral de ácido glutámico (ácido piroglutámico) y el bloqueo del grupo -COOH terminal, que aparece como amida -CONH2.
Muchas otras hormonas tienen naturaleza peptídica. Así, por ejemplo, la Oxitocina neurohipofisaria, nonapéptido estimulador de la contracción uterina. O bien la insulina, hormona pancreática que consta de dos cadenas polipeptídicas unidas por dos disulfuros, encargada de la homeostasis de la glucosa junto con otra hormona pancreática, el glucagon, cuya estructura es también polipeptídica.

También son oligopéptidos muchos neutrotransmisores, como las encefalinas, a saber, Leucin-encefalina (secuencia YGGFL) y Metionin-encefalina (secuencia YGGFM), que son los agonistas fisiológicos de los receptores opiáceos. Las drogas opiáceas de abuso (morfina, heroína, etc.) lo son por su parecido estructural con estos péptidos.
Otro oligopéptido de gran importancia funcional es el Glutatión (GSH), cuya forma reducida aparece en pantalla. Se trata del alfa-glutamil-cisteinil-glicina. El papel reductor se debe al grupo -SH libre de la cisteína central. Cuando se oxida, dos moléculas de glutatión se unen para formar el Glutatión oxidado (GSSG) a través de un disulfuro establecido entre las dos cisteínas. El glutatión participa en una gran cantidad de procesos redox intracelulares, relacionados generalmente con destoxificación y mantenimiento de la hemoglobina en estado ferroso.

PEPTIDO YY

El neuropéptido Y (NPY) es un neurotransmisor péptido de 36 aminoácidos que se encuentra en el cerebro y el sistema nervioso autónomo, y actúa aumentando los efectos vasoconstrictores de las neuronas noradrenérgicas. El NPY ha sido asociado con varios procesos fisiológicos cerebrales, incluyendo la regulación del balance energético, la memoria, el aprendizaje y la epilepsia.

El papel del NPY en la regulación del balance energético es bien conocida. Forma parte del sistema "lipoestabilizador" junto con la leptina y la hormona liberadora de corticotropina (CRH). Los niveles altos de NPY en el fluido cerebroespinal se asocian con una elevada ingestión de comida y una actividad física disminuida. La leptina, producida por los adipocitos en respuesta a los altos niveles de grasa, es detectada por el núcleo arqueado en el hipotálamo.

La actividad incrementada en el núcleo arqueado actúa sobre el núcleo paraventricular para inhibir la producción de NPY en ese lugar, reduciendo así el apetito. La actividad del núcleo arqueado también estimula la liberación de CRH, que también disminuye el deseo de alimentarse e incrementa el gasto energético.

PROTEINAS

Las proteinas pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Por ello estas se consideran la unidad funcional y estructural del organismo ya que se encuentran en toda celula viva. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la enzimática, hormonal, transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colágeno), etc. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, es decir, la información genética (genes) determinan qué proteínas tendrá un individuo.Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la enzimática, hormonal, transportadora (hemoglobina), defensiva (anticuerpos), estructural (colágeno), etc. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas genéticamente, es decir, la información genética (genes) determinan qué proteínas tendrá un individuo.


Estructural
· Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.
· Las histonas que forman parte de los cromosomas
· El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
· La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
· La queratina de la epidermis.

Enzimatica
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.

Hormonal
· Insulina y glucagón
· Hormona del crecimiento
· Calcitonina
· Hormonas tropas

Defensiva
· Inmunoglobulina
· Trombina y fibrinógeno

Transporte
· Hemoglobina
· Hemocianina
· Citocromos

Reserva
· Ovoalbúmina, de la clara de huevo
· Gliadina, del grano de trigo
· Lactoalbúmina, de la leche.

Por su forma las proteínas se dividen en dos grandes grupos: Proteínas fibrosas que son insolubles en agua, largas y en forma de hilos, tienden a unirse para ser fibras, en algunos casos se mantienen unidas en muchos puntos por puentes de hidrógeno. En consecuencia las fuerzas intermoleculares que debe vencer el disolvente son muy fuertes. Y globulares que son solubles en agua o en soluciones acuosas de ácidos, bases o sales, están dobladas de modo que forman unidades compactas que se aproximan a una forma esferoide. Las áreas de contacto entre sus moléculas son pequeñas, por lo que las fuerzas intermoleculares son relativamente débiles.

detro de los dos grandes grupos, las proteinas se subdividen según sus propiedades físicas, en especila segun la solubilidad: por ejemplo, albúminas (solubles en agua, coagulan por el calor), globulinas (insolubles en agua, solubles en soluciones salinas diluídas).

La precipitación irreversible de proteínas, llamada desnaturalización, es causada por el calor, por ácidos o bases fuertes o por otros agentes. La extrema facilidad con que se desnaturalizan muchas proteínas dificulta su estudio. La desnaturalización produce un cambio fundamental en la proteína, en particular destruyendo toda actividad fisiológica.

Las moleculas proteicas poseen 4 niveles de organización estructural:
* Primaria (secuencia)
* Secundaria (plegado local)
* Terciara ( Plegado Global)
* Cuaternaria (Asociación de varias cadenas)

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La disposición de estas cadenas en el espacio es en forma de espirales, hojas o esferoides compactos, con puentes de hidrogeno que mantienen unidas diferentes cadenas o partes distintas de la misma.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Esta organización cuaternaria puede ser de 2 tipos:

- Asociación entre cadenas polipeptidicas identicas (Homotipicas)

- Interacción entre subunidades con estructuras muy distintas (Heterotipicas)

4 NIVELES ESTRUCTURALES DE PROTEINAS

PROTEINAS

PROTEINAS AUXILIARES: CHAPERONAS

Aunque toda la información que precisa una proteína para plegarse reside en su propia secuencia, el interior de la célula está tan repleto de proteínas que aparecen problemas de agregación, pues los intermediarios del plegamiento pueden tener expuestas regiones hidrófobas que son "pegajosas". Para evitar estos problemas o los que surgen como consecuencia de un estrés térmico las proteinas requieren una colaboración para conseguir un plagado adecuado y deben obtener la ayuda de unas proteinas especiales denominadas chaperoninas o chaperonas moleculares las cuales secuestran temporalmente las conformaciones no plegadas, o desnaturalizan las mal plegadas y les dan otra oportunidad de plegarse correctamente.

CHAPERONA

LA ELEVACION DE LAS PROTEINAS INFLAMATORIAS PRECEDE A LA DEMENCIA

En varios estudios previos se han encontrado niveles elevados de proteínas inflamatorias en las muestras de plasma de pacientes con demencia, pero no se había establecido si tales elevaciones se iniciaban antes del comienzo de la enfermedad o una vez iniciada clínicamente la demencia.
La Doctora Engelhart (del Erasmus Medical Center de Rotterdam) y sus colaboradores llevaron a cabo esta investigación con la finalidad de determinar si los niveles elevados de proteínas inflamatorias en plasma se asociaban a un aumento del riesgo de demencia. Los resultados se publican en el número de mayo de 2004 en la revista Archives of Neurology.
La población investigada comprende a 6713 sujetos participantes en el Rotterdam Study, desarrollado en Holanda, que a su entrada en el estudio (1990-1993) estaban libres de demencia y se disponía de muestras de plasma de ellos. De estos pacientes, se seleccionó una subcohorte aleatoria de 727 sujetos y también a 188 casos que habían desarrollado demencia durante el seguimiento.
Los datos indicaron que la α1-antiquimotripsina, la interleucina-6 y, en menor medida, la PCR (proteína C reactiva), se asociaban a un riesgo elevado de demencia y de enfermedad de Alzheimer. Sin embargo, el riesgo elevado de demencia vascular sólo se asoció a niveles elevados de α1-antiquimotripsina y PCR.
Por el contrario, las formas solubles de la molécula-1 de adhesividad intercelular y de la molécula-1 de adhesividad de células vasculares no tenían asociación con la incidencia de demencia.
En sus conclusiones, y aunque reconocen que todavía queda por aclarar si la inflamación periférica contribuye o no a la patogénesis de la demencia, los autores afirman que :
“Los niveles plasmáticos de proteínas inflamatorias están elevados antes de la instauración clínica de la demencia, enfermedad de Alzheimer, y demencia vascular”.

PRIONES: PLEGADO PROTEICO Y "ENFERMEDAD DE LAS VACAS LOCAS"

En la actualidad hay enfermedades que pueden ser provocadas por la transmisición de una proteina, la más conocida es la encefalopatia espongiforme bovina o "enfermedad de las vacas locas". El agente infeccioso se ha denominado prion y la proteina que se cree responsable se denomina proteina relacionada con el prion, o PrP. La PrP se encuentra presente normalmente en muchos animales incluyendo los seres humanos en una forma no patologica denominada PrPc. Dicha estructura en determinadas circunstancias aun no conocidas por completo la PrPc puede cambiar de conformación a una estructura diferente denominada PrPsc o proteina de la tembladera relacionada con el prion.

En esta forma en la que aperece plegada parcialmente, en una lamina beta la porción n-terminal desordenada destruye el sistema nervioso.

La ingestión de PrPsc puede inducir la conversión de PrPc en PrPsc en el receptor transmitiendo de esta forma la enfermedad

PROTEINAS AMELOIDES

Los amiloides son proteínas anormales que se depositan en los tejidos durante el transcurso de diversas enfermedades. En condiciones normales, e se encuentran en forma soluble. Debido a muchos factores, no del todo conocidos, adquieren un plegamiento anormal, se vuelven insolubles y resisten la degradación enzimática. Aunque la cadena de aminoácidos difiere de una proteína amiloide a otra todas se depositan formando una estructura común, la fibra amiloide.

Todos los tipos de amiloides están invariablemente unidos a un grupo de proteínas conocido como proteínas asociadas a amiloide que incluye, entre las más importantes, al componente P, apolipoproteinas E y J, proteoglicanos y alfa - 1- antiquimiotripsina. Se considera que varios de estos componentes intervienen en la formación de las fibras o que quizás contribuyen a que las fibras no puedan ser removidas de los tejidos por digestión enzimática.

Los sitios de depósito de amiloide en el organismo son variados, pudiendo afectar a varios órganos . En la época en que no existían los antibióticos, la forma más común de amiloidosis era la generalizada, la cual afectaba el hígado, el bazo y los riñones, y aparecía como consecuencia de infecciones crónicas tales como tuberculosis, lepra o malaria. Las formas actuales más frecuentes de amiloidosis se relacionan con la diabetes del adulto, en las que afectan el páncreas por el depósito de amilina -un péptido de 37 aminoácidos producido en las células beta de los islotes de Langerhans, probablemente antagonista de la insulina- y con la enfermedad de Alzheimer, caracterizada por el depósito cerebral del péptido amiloide.

Muchas de las amiloidosis son hereditarias; en estos casos las proteínas amiloides presentan en su secuencia sustituciones de aminoácidos debido a mutaciones puntuales en los genes respectivos. El reemplazo de un único aminoácido puede ser suficiente para favorecer el plegamiento anormal de la proteína hacia una conformación que determina la formación de fibras. Estos mecanismos moleculares, así como la interacción de las proteínas amiloides con otras proteínas que podrían favorecer la formación de las fibras, son temas de intenso estudio. El objetivo de los investigadores en amiloidosis es encontrar fármacos que impidan o retrasen el depósito de fibras y así evitar o disminuir el daño que dicho proceso provoca en los órganos afectados.

PVF: PROTEINA VERDE FLUORESCENTE

La proteína verde fluorescente (PVF) es una proteína producida por la medusa Aequorea victoria, que emite bioluminiscencia en la zona verde del espectro visible. El gen que codifica esta proteína está aislado y se utiliza habitualmente en biología molecular como marcador.

Osamu Shimomura, en los inicios de la década de 1960, fue la primera persona en aislar la PVF a partir de la Aequorea Victoria e identificar qué parte era responsable de la fluorescencia. Junto a Frank Johnson, de la Universidad de Washington, este investigador aisló una proteína bioluminiscente dependiente del Calcio, a la que llamó aequorina, nombre derivado de la medusa con la que trabajaban. esta proteína emite fluorescencia en la zona azul del espectro. Durante dicho procedimiento, otra proteína fue identificada que emitía fluorescencia verdosa al ser iluminada por luz ultravioleta, por lo que le fue dado el nombre de proteína verde fluorescente.

Durante los años siguientes se verificó que, para emitir fluorescencia, la medusa libera iones de calcio que activan la emisión de luz azul por parte de la aequorina. La PVF, por su parte, absorbe la luz liberada por la primera y produce su característica luz verde.

Recientemente otras proteínas fluorescentes han sido identificadas como por ejemplo la proteína amarilla fluorescente (conocida por su abreviatura en en inglés YFP) o roja (RFP) entre otras. Además, estas proteínas originales han sido modificadas para mejorar su funcionamiento. Uno de los resultados de estas mejoras es la proteína verde fluorescente mejorada o EGFP por sus siglas en inglés (enhanced green florescent protein)

La estructura de la proteína verde fluorescente fue determinada en 1996, estando constituida por 238 aminoácidos que forman once cadenas beta cuyo conjunto forma un cilindro en el centro del cual se encuentra una hélice alfa.

Las proteínas fluorescentes, entre las que se encuentra la PVF, son muy versátiles y están siendo utilizadas en diversos campos como microbiología, ingeniería genética y fisiología, por ejemplo.

PVF: UNA REVOLUCION EN MEDICINA Y BIOLOGIA

COLAGENO: EL LADO VANIDOSO DE LAS PROTEINAS

El colágeno es una molécula proteica que forma fibras, las fibras colágenas. Estas se encuentran en todos los organismos pluricelulares. Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos.

El colágeno se origina por una proteína precursora (monómero) llamada tropocolágeno El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa (no hélices alfa). Cada cadena α esta constituida por un polipéptido, formado por una repetición de tres aminoácidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina constituye alrededor de un 10 a 12 % de todos los resíduos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno.

Esta proteína se localiza entre la epidermis y los músculos, y juega un papel muy importante a la hora de mantener la tersura de la piel y la firmeza de los músculos. Las fibras de colágeno, normalmente, son lisas y se disponen de forma paralela, pero con el paso del tiempo se vuelven sensibles. Esto favorece e influye en el envejecimiento cutáneo. De hecho, las arrugas surgen cuando las moléculas empiezan a entrelazarse, a través de un puente químico que une sus átomos.

Sin embargo hoy en dia es posible evitar que las fibras de colageno se vuelvan debiles; (y como consecuencia que las imperfecciones producidas por la edad aparezcan) esto con una serie de tratamientos que van a mantener y a ayudar a regenerar dichas fibras; estos proporcionan los siguientes beneficios.

* Brinda los aminoácidos específicos (hidroxiprolina y hidroxilisina) necesarios para rebastecer nuestro suministro de colágeno en el cuerpo.
*Colágeno Hidrolizado es una fuente natural de Glicina, el aminoácido vital para el crecimiento muscular.
*Contruye el tejido interno de los huesos. El colágeno es la fuerza mecánica de los huesos.
*Corrige las uñas débiles y enfermas.
*Reduce la pérdida de cabello aumenta el volumen y fortalece el cabello débil
*Repara el tejido conectivo para una mejor elasticidad; los vasos sanguíneos para ayudar a mejorar la circulación.

PROTEINAS: FUENTE DE ENERGIA

Las necesidades de proteínas y energía son continuas. Durante el ayuno estas necesidades son satisfechas a través de fuentes endógenas o a través de un tratamiento exógeno o nutricional. El consumo energético se denomina índice metabólico basal o gasto energético basal y representa un estado estable similar al sueño.

Las principales fuentes de proteínas son los carbohidratos y las grasas. Las proteínas pueden ser oxidadas y constituyen una fuente de energía.

Cada persona debe ingerir aproximadamente 50 gramos de proteínas diariamente, que pueden provenir tanto de animales como de vegetales. Aproximadamente la mitad de las proteínas necesarias para nuestra alimentación son de origen animal, siendo la leche y sus productos derivados los más completos ya que contienen casi todos los aminoácidos esenciales.

Las principales fuentes de proteínas son:

* De origen animal- Carne magra, carne grasa, leche de vaca, huevos, aves, pescado, yogurt, queso crema, queso parmesano.
*De origen vegetal- Legumbres, harina de trigo, arroz, pan, papas, col, frutas.

Las proteínas de la dieta se usan, principalmente, para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo de las proteínas presentes en el organismo. No obstante, cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos constituyentes pueden ser utilizados para obtener de ellos energía.

APLICACIONES DE LAS PROTEINAS DE LA LECHE

La leche es uno de los elementos mejor aprovechados, pues contiene una gran cantidad de elementos altamente apreciados. Por ello se está utilizando casi todo lo ella contiene.
El suero, uno de los elementos por largo tiempo simplemente vertido en los campos se está aprovechando de diversas formas.

Hoy en día las proteínas derivadas de la leche se emplean casi en todas las categorías de alimentos.

Éstas son las principales propiedades conocidas:

• Son emulsificantes muy efectivos.


• Permanecen solubles en bajos pH.


• Son apropiadas en productos acidificados (bebidas a base de jugos, aderezos para ensaladas y cremas para untar)


• Poseen una muy buena capacidad de gelatinización.


• Disponen de una buena capacidad para aumentar la viscosidad (lo que permite estabilizar emulsiones en productos horneados).
  

Pero también se halló que, es posible gelatinizar las proteínas derivadas del suero sin la presencia de calor, alterando el ambiente iónico Factor muy importante para la producción de algunos productos reducidos en grasa.

En teoría, si se alteran las estructuras de gelitinización, sería posible crear un impacto en la percepción del sabor, de tal forma que se puedan elaborar alimentos modificados, tales como productos bajos en grasa que sean comparables a productos similares con grasa.

Es factible conseguir una proteína aislada selectivamente de suero que se comporte como un portador de materiales de grasa solubles, vitaminas y ácidos grasos esenciales, lo que eliminaría el inconveniente de conservar concentraciones adecuadas de estos componentes en sistemas bajos en grasa.

Estas proteínas derivadas de la leche, pueden ser muy útiles para llegar a una buena estabilización de moléculas de grasa solubles.

También se está investigando la habilidad que las proteínas derivadas del suero pueden tener para estabilizar los alimentos congelados. La teoría es que debido a la forma en que las proteínas derivadas del suero estructuran el agua, es factible de alguna manera alterar la estructura del agua en postres lácteos congelados, retardando el crecimiento de los cristales de hielo.
En el proceso de investigación se encontró que el impacto de las proteínas en el tamaño de los cristales de hielo, depende del tipo de proteína, y que las proteínas no retardaron el crecimiento de los cristales de hielo, pero los produjeron de menor tamaño inicial. Por lo que se está investigando la relación entre el crecimiento de los cristales de hielo y la influencia de varias fracciones de suero y tipos de azúcar.

AGRADECIMIENTOS

Unicamente nos queda reconocer a la persona por la cual muchos de nosotros hemos cambiado nuestra forma de ver la Quimica, la persona por la cual comenzamos a disfrutar la Quimica..... Ademas de un exelente maestro, una gran persona (al que siempre recordaremos por su eterna sonrisa jaja).....

GRACIAS DOCTOR!!!!!!!!!!!!!!!!!

Equipo:

Arroyo Hernandez Scarlette

Garcia Ruiz Alejandra

Ibarra Martinez Juan Antonio

Palmerin Vargas Herandi

Torres Perez Alejandra

Valladares Estrada Irma Alejandra